|
ВВЕДЕНИЕ
Мясная промышленность — одна из основных отраслей пищевой промышленности, которая производит важнейшие по своим биологическим свойствам продукты питания. Многообразные биохимические процессы лежат в основе технологии производства почти всех пищевых продуктов. В связи с этим современная наука придает первостепенное значение роли ферментов в направленном регулировании и интенсификации технологических процессов пищевой промышленности, а также в улучшении качества .продуктов питания. Только на основе глубокого понимания ферментативных явлений, как указывает Бах, мы можем действительно рационально управлять технологическими процессами и получать продукты высокого качества [2]. Это положение имеет особенно большое значение для мясной промышленности, так как важнейшие показатели мяса, получаемого от различных животных одного и того же вида, очень отличаются.
Основными задачами технической биохимии пищевых продуктов являются вопросы разработки рациональной технологии переработки сырья и повышения пищевой и вкусовой ценности промышленной продукции, включая усиление аромата, вкуса и других показателей [3]. Один из наиболее важных технологических процессов мясного производства — созревание мяса. Несмотря на большое число работ, посвященных изучению этого процесса, в литературе нет еще четкости изложения на современном научном уровне теории и практики его проведения. Это затрудняет возможность построения на научной основе технологических процессов мясной промышленности.
Смородинцев [4] рассматривает созревание мяса как ферментативный, автолитический процесс, который обусловлен действием ферментов после убоя животного в ином направлении, чем при жизни его. Этот процесс представляет собой постепенный распад ряда компонентов мяса.
Биохимические процессы, происходящие в мясе при его созревании, следует разделить на две основные группы.
К первой группе относятся превращения в белковой системе, которые .приводят к изменению нежности мяса (консистенции мышечной ткани).
Вторую группу процессов составляют изменения в системе экстрактивных веществ, вызывающие образование и накопление продуктов, придающих мясу определенные вкус и аромат.
Однако полностью изолировать одну группу процессов от другой нельзя. Некоторые органические экстрактивные и минеральные вещества оказывают определенное влияние на механические свойства белков мяса. В то же время изменения в системе экстрактивных веществ связаны не только с распадом углеводов мяса, но и с появлением и накоплением продуктов распада белков (свободных аминокислот). Они обусловлены действием ферментов, имеющих белковую природу.
Созревание мяса крупного рогатого скота представляет собой комплекс биохимических и физико-химических процессов, протекающих в мышечной и соединительной тканях после прекращения жизни животных. В результате этих процессов наблюдаются изменения в микроскопической структуре указанных тканей, причем мышечная ткань размягчается и в мясе накапливаются продукты, улучшающие его вкус и аромат. Все эти изменения повышают усвояемость мяса.
Ферментативная природа процесса созревания обусловливает возможность его интенсификации и применения искусственно вводимых ферментных препаратов.
В Советском Союзе ферментные препараты находят все более широкое практическое применение в спиртовой, пивоваренной, хлебопекарной, кожевенной, плодово-ягодной, молочной и других отраслях промышленности.
Эффективность применения ферментов при производстве мяса и мясопродуктов зависит от глубины изучения медленно протекающих в мясе в естественных условиях автолитических процессов, которые вызывают желаемые изменения основных компонентов мяса: белков, липидов, углеводов и экстрактивных веществ.
В данной монографии сделана попытка охарактеризовать биохимические основы процессов послеубойного окоченения и созревания мяса, а также происходящих при этом изменений в структуре тканей на основании литературных данных и результатов собственных исследований. В монографии также дана оценка рекомендуемых различными авторами ускоренных способов созревания, При этом особое внимание уделено одному из них, наиболее распространенному, так называемому искусственному созреванию мяса с протеолиггическими ферментами.
Разобраться в проблемах, освещенных в главах 4—8 монографии, невозможно без четкого представления о белковом составе мяса, свойствах белков мышечной ткани, факторах, определяющих нежность мяса, и о химической природе веществ, обусловливающих его вкус и аромат.
Эти вопросы еще не нашли всестороннего освещения в отечественной и* зарубежной литературе и имеются противоречивые и даже взаимоисключающие точки зрения. Поэтому возникла необходимость их осветить в главах 1, 2 и 3.
В главе 9 приводится характеристика современных биохимических методов исследования, применяемых при изучении процесса созревания мяса.
Описанные нами методы в большинстве случаев еще не освещены в специальных пособиях по исследованию мяса. Их можно применить не только для изучения созревания мяса, но и ряда других технологических процессов мясной промышленности (замораживание, дефростация, посол, сушка и т. д.), а также для объективной оценки качества мяса и мясных изделий.
Глава 4 и раздел «Изменения микроскопической картины строения тканей мяса» в главе 8 написаны канд. ветеринарных наук В. А. Адуцкевичем.
Глава 1
БЕЛКОВЫЙ СОСТАВ МЯСА И ОТДЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
Материал по данному вопросу изложен в ряде монографий и специальных руководств, поэтому в этой работе приводятся только некоторые данные, необходимые для правильной трактовки вопросов в последующих главах.
Гекели [6] дал схематические изображения строения мышечных волокон, фибрилл и филаментов.
Предложенная Гекели [6] модель мышечной фибриллы дает достаточно простое объяснение большинству изменений поперечной исчерченности мышц и устанавливает связь между гистологическим строением и химическим составом мышцы. Согласно этой модели основу мышечной фибриллы составляют акти-новые филаменты, которые занимают пространство от Z-линии до начала Н-зоны, где они прикрепляются к эластическому компоненту.
Миозиновые филаменты занимают пространство от одного конца A-полосы, через всю Н-зону, до другого ее конца. Согласно представлениям Гекели, длина последних филаментов не изменяется при сокращении. Таким образом, миозиновые и ак-тиновые филаменты в А-полосе находятся рядом один с другим. Актиновые филаменты присоединяются к миозиновым филамен-там в центре A-полосы при помощи поперечных связей. Предполагается, что при сокращении мышцы происходит «скольжение» нитей актна в промежутках между -нитями миозина. Этот процесс начинается в результате взаимодействия групп актина, активированных аденозинтрифосфорной кислотой (АТФ), с функциональными группами миозина. Схема дает наглядное представление о взаимосвязи между структурными белками в живом мускуле. Однако она не может объяснить происходящие при послеубойном окоченении процессы, поскольку образующиеся при этом и наблюдаемые под микроскопом узлы и волны окоченения несоизмеримы с размерами элементов, которые составляют миофибриллу.
Предпринимались многочисленные попытки фракционировать белки мышечной ткани и установить, в каком соотношении
входят в ее состав различные белки. В зависимости от условий экстрагирования получаются результаты, в значительной мере отличающиеся друг от друга. Эти работы имели общий недостаток— около 15—20% общего количества мышечных белков оставалось неэкстрагированными. Сравнительно недавно Хелан-дером [5] была предложена новая схема фракционирования мышечных белков. По этой схеме анализа экстрагируется около 95% содержания азота в ткани. Распределение белков мышечной ткани кролика по фракции (по Хеландеру) характеризует табл. 1.
Эти данные относятся к мышечной ткани, изъятой из орга-низма немедленно после прекращения жизни животного. Как будет показано ниже, послеубойные изменения вносят существенные коррективы в соотношение белковых фракций мышечной ткани.
Фракция саркоплазматических водорастворимых белков (миоген, миоглобин, миоальбумин, глобулин X, нуклеопротеи-ды) характеризуется глобулярным строением своих молекул. Белки этой фракции принимают лишь косвенное участие в акте мышечного сокращения и послеубойных изменениях консистенции мяса. Последнее обусловлено наличием у них ряда ферментативных свойств. Фракция стромы включает главным образом белки внутримышечной соединительной ткани (коллаген, эластин, мукопротеины основного вещества), нерастворимые в солевых растворах. Они имеют весьма существенное значение в придании мясу жесткости. Поэтому изучение их количественного содержания и качественного состояния в мясе представляет значительный интерес для биохимии пищи и питания.
Миофибриллярные белки (миозин, актин, актомиозин и др.) ввиду исключительной роли, которую они играют в акте мышечного сокращения, часто называют также сократительными, или контрактильными белками. Большинство из них растворяется только в солевых растворах.
в
В последующих главах дается изложение их значения в развитии процессов послеубойного окоченения и его расслабления, вызывающего увеличение нежности при созревании мяса.
В литературе имеются сообщения о выделении из мышечной ткани новых миофибриллярных белков. Однако их индивидуальность не во всех случаях окончательно доказана. Все же при изучении свойств белковых фракций, экстрагированных из мышечной ткани солевыми растворами различной ионной силы, следует принимать во внимание возможность влияния этих белков на получаемые результаты.
В табл. 2, заимствованной из работы Марко-Ребер [9], приведены некоторые свойства указанных белков. Представляет интерес сообщение Амберсона и сотрудников [1] о выделении ими D-протеина. Он экстрагируется при значительно большей ионной силе солевых растворов, чем миозин и актомиозин, обладает способностью соединяться с миозином и образует более вязкие растворы, чем последний. С другой стороны, следует отметить Y-протеин Дюбиссона [2] и экстрапротеин Сент-Дьердьи и Виллафранка [14, 15]. Эти белки, экстрагируясь из мышечной ткани приблизительно при одинаковых условиях с миозином, отличаются от него своей способностью растворяться при очень низкой ионной сипе солевых растворов.
Метамиозин был выделен Марко-Ребер [9] из мышц эмбрионов кроликов и баранов. Поданным авторов, его количество уменьшается в процессе эмбрионального развития и у взрослых животных он содержится только в виде следов. Поэтому в мясе молодых животных может оказаться белок, имеющий близкие к миозину свойства экстрагируемости и растворимости в солевых растворах, но не обладающего способностями соединяться с актином и расщеплять АТФ.
Данные о свойствах миофибриллярных белков даны в табл. 2.
Глава 2
ФАКТОРЫ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ НЕЖНОСТЬ МЯСА
Практические наблюдения показывают, что большая часть отрубов охлажденной или мороженой говяжьей туши остается жесткой даже после длительной кулинарной обработки. Ранее приводились данные о влиянии ряда причин на нежность мяса [7]. Следует отметить, что нежность является более важным показателем для говядины, чем для свинины, баранины и телятины. Жесткость мяса определяют факторы прижизненные я послеубойные. К прижизненным относятся: вид, возраст, пол и предубойное состояние животного; тип, количество и качественное состояние соединительной ткани; размер мышечных пучков и диаметр мышечных волокон. Последние зависят от степени активности животных и характера работы, выполняемой различными мускулами. Важными послеубойными факторами являются процессы созревания мяса и методы его технологической и кулинарной обработки. Структура мышечной ткани рассматривается как показатель, тесно связанный с нежностью мяса. При более тонкой структуре мяса оно должно быть нежнее [40]. Установлено также [12, 24, 38] увеличение размера волокон и мышечных пучков с возрастом животного и степенью его тренировки.
Однако умеренная мышечная работа, сопровождающаяся развитием мускулатуры, не увеличивает жесткости мяса, а наоборот, улучшает его нежность [13]. Химические анализы показывают относительное уменьшение при этом содержания коллагена [32]. Также установлено, что сопротивление резанию (жесткость мяса) увеличивается по кривой по мере увеличения диаметра мышечных волокон [24].
Предполагалось, что категория упитанности является хорошим показателем нежности говяжьего мяса. Однако С. Ковер и другие [10] не смогли установить зависимости между этими характеристиками. Следует также остановиться на вопросе о влиянии мраморности мяса на его нежность.
Ранее предполагалось, что в так называемом мраморном мясе жировые вкрапления разъединяют пучки соединительнотканых волокон, более равномерно распределяют их между мышечными волокнами, способствуя нежности мяса.
Однако рядом работ [15, 25, 35] установлено, что такой взаимозависимости не существует или она выражена очень слабо. Так, собранные Пальмером [8] данные дегустационных оценок мяса 450 различных по возрасту и упитанности животных свидетельствуют о том, что только меньше чем в 10% случаев на нежность оказала влияние мраморность мяса.
Хусаини, Детерейдж и Кункль [25], исследуя нежность мяса туш животных Гольштейнской и Герефордской пород, не нашли никакой разницы между ними.
Однако более поздние исследования [9, 14] показали: в пределах каждой породы животных имеется тип скота, который дает нежное мясо, в то время как от другого типа получается мясо только жесткое. Эти свойства передаются по наследству через быков-производителей и наследуемость фактора нежности у крупного рогатого скота составляет около 60%- Следовательно, нежность мяса может быть значительно улучшена путем селекции производителей потомства.
Следует также подчеркнуть значительные различия в нежности мяса в пределах одной туши и даже одного мускула. Минимальная жесткость после тепловой обработки наблюдается у большого поясничного мускула (сопротивление резанию = 7,1 фунта [71]), а максимальная — у ромбовидного мускула (16,3 фунта), находящегося в плечевой части туши [34, 40].
1 фунт = 453,592 г.
Жесткость двуглавого мускула бедра, широчайшего спинного и полуперепончатого мускулов подвержена значительным колебаниям и зависит от места отбора проб. В то же время на всем протяжении глубокого грудного, длиннейшего мускула спины, большого поясничного и полусухожильного мускулов жесткость более или менее одинакова и мало зависит от места отбора проб [20, 35].
Продолжительное время существовало мнение о том, что жесткость мяса обусловливается только содержанием в нем соединительной ткани и способностью ее главного фибриллярного компонента — коллагена при тепловой обработке превращаться в глютин. В противоположность этому в 1907 г. Леман [28] высказал предположение о влиянии на нежность мяса, кроме соединительной ткани, белков мышечных волокон.
Были проведены обширные исследования [34, 35, 40] с целью выяснения зависимости нежности почти всех мускулов говяжей туши от содержания в них волокон коллагеновой и эластиновой соединительной ткани.
Полученные данные подтверждают наличие в большом числе случаев взаимозависимости между величиной сопротивления резанию мускула в вареном состоянии и содержанием в нем фибриллярных компонентов соединительной ткани. В табл. 5 показана взаимозависимость между содержанием оксипролина и нежностью мускулов крупного рогатого скота (по средним данным Лойда и Хайнера [37]).
Таблица 5
Однако в ряде случаев была получена значительно меньшая взаимозависимость и оценка нежности по сопротивлению резанию в вареном состоянии не согласовывалась с содержанием коллагеновой и эластиновой соединительной ткани для многих мускулов.
Следовательно, соединительная ткань является существенным, но не единственным фактором, влияющим на нежность мяса,
Кроме того, по данным Пальмина и Боткиной [6], Вильсона, Брея и Филиппса [42], а также Лойда и Хайнера [29], мясо более старых животных содержит столько же или даже меньше соединительнотканых белков, чем мясо молодых животных. Поскольку мясо молодняка более нежное, чем мясо взрослых животных, ряд авторов [42, 33, 25, 26] пришли даже к такому выводу, количественное содержание коллагена и эластина в мускулах крупного рогатого скота не может являться показателем нежности мяса.
Известно, что тепловая обработка оказывает значительное воздействие на нежность мяса в целом и отдельных его составных частей. Поэтому, изучая изменения различных показателей мяса при его тепловой обработке, можно выявить компоненты, сказывающие влияние на его жесткость [2, 4].
Как показали многие исследования, тепловая обработка оказывает;. различное действие на отдельные части мясной туши. При одних и тех же условиях тепловой обработки нежность некоторых мускулов значительно увеличивается, а других — уменьшается. Ухудшение нежности наблюдается также по мере повышения температуры внутри продукта до 67—80° С [38, 15, 16, 19]. Различие настолько значительно, что некоторые авторы [10] пришли к выводу о невозможности заранее установить нежность вареного мяса на основании величин этого показателя для образцов, которые не подвергались тепловой обработке.
На основании экспериментальных данных Рамсботтома и Стрендайна. можно объединить мускулы говяжьей туши в 3
группы в зависимости от влияния на них тепловой обработки. Средние значения показателей, характеризующие нежность мяса для этих групп, показаны в табл. 6.
Из приведенных данных можно сделать следующие выводы.
1. Повышение жесткости при тепловой обработке в основном наблюдается у более нежных в сыром и вареном состоянии мускулов, которые содержат в больншнстве случаев небольшое или среднее количество коллагеновых волокон (26 случаев из 30) и мало эластиновых волокон (20 случаев из 30), вес мускулов этой группы составляет более 70% веса мышечной ткани туши. Наряду с нежными мускулами в эту группу входят некоторые мускулы, которые по органолептической оценке являются жесткими.
2. Жесткость мяса в процессе тепловой обработки практически не изменяется у мускулов с средним содержанием коллагеновых волокон (5 случаев из 9). Это явление не наблюдается у мускулов с малым содержанием коллагеновой соединительной ткани. Вес мускулов этой группы составляет около 20% веса всей мышечной ткани туши.
3. При тепловой обработке жесткость мяса уменьшается в тех случаях, когда мускулы содержат’ значительное количество волокон коллагеновой соединительной ткани (8 случаев из 11) и не наблюдается у мускулов, в которых мало коллагеновых волокон. Вес мускулов этой группы составляет менее 10% веса всей мышечной ткани туши. В этой группе исключение составляют три мускула, содержащие средние количества коллагеновой соединительной ткани.
Количество волокон эластиновой соединительной ткани не влияет на уменьшение жесткости мяса при его тепловой обработке [40, 35].
Лобанов и Климова [4] установили, что коллаген под действием тепла и воды легко и быстро превращается в глютин у мышц спинной части туши и в мясе молодняка. Значительно труднее это протекает у мышечной ткани покромки и в мясе старых животных.
Отсюда авторы пришли к такому выводу: наряду с общим количеством соединительной ткани в мясе и соотношением в ней коллагена к эластина состояние коллагеновой соединительной ткани является фактором, в значительной мере влияющим на нежность подвергнутого тепловой обработке мяса. Состояние коллагеновой соединительной ткани характеризуется авторами количеством остаточного коллагена в вареном мясе.
Ковер и ее сотрудники в ряде работ [15, 36, 37, 17] исследовали влияние различных режимов тепловой обработки двух мускулов говяжьей туши на нежность находящейся в них соединительной ткани и содержание остаточного коллагена. Этими исследованиями были подтверждены выводы Лобанова.
Примечание: Средний балл нежности после тепловой обработки оценивался по 7-баллыюй системе, начиная с одного балла. Количество коллагеновых и эластпновых волокон соединительной ткани оценивалось по 3-балльной системе, начиная с одного балла.
Как известно, главными компонентами соединительной ткани являются: коллагеновые волокна, эластиновые волокна, ядра и аморфное, вязкое основное (межуточное) вещество. Последнее состоит из мукополисахаридов и мукополисахарид-белковых комплексов, имеющих различную степень полимеризации. Назначение межуточного вещества — удерживать фибриллярные и клеточные компоненты соединительной ткани в определенной структурной целостности. Степень его полимеризации обусловливает прочность соединительной ткани и ее устойчивость к воздействию различных факторов.
Ранее при исследовании влияния соединительной ткани на жесткость мяса изучали содержание только ее фибриллярных компонентов, т. е. коллагена и эластина, а состояние и количество межуточного вещества не принимали во внимание.
Миллер и Кастелик [31] подвергли так называемую строму, полученную после извлечения из мяса большинства полноценных белков, ферментативному воздействию и пришли к выводу, что нерастворимая часть мышечной ткани содержит компонент, подвергающийся воздействию как протеолитического фермента папаина, так и гиалуронидазы. Следовательно, он обладает свойствами мукополисахарид-белкового комплекса. Поэтому есть основание считать, что лабильность соединительной ткани зависит скорее от ее аморфного компонента, чем от фибриллярного.
Мак-Интош [30] определяла содержание азота коллагена и эластина, а также гексозаминов основного вещества внутримышечной соединительной ткани в трех характерных мышцах различных пород крупного рогатого скота.
Средние данные о содержании основных компонентов соединительной ткани в трех характерных мышцах крупного рогатого скота представлены в табл. 7.
Автором была установлена отрицательная корреляция между количеством третьего компонента соединительной ткани и относительной нежностью изучавшихся мускулов.
Увеличение жесткости при тепловой обработке большинства мускулов говяжьей туши относится за счет уплотнения мышечных волокон при коагуляции полноценных белков. Это положение подтверждается также опытами Штейнера [39], который измерял жесткость вареного мяса. Им сделаны выводы о влиянии как свойств волокон соединительной ткани, так и свойств мышечных белков на величину механической прочности мускула поперек волокон.
При испытании тех же образцов вдоль волокон на величину этого показателя оказывает влияние только соединительная ткань. При этом сопротивление резанию поперек волокон намного больше величины показателя при резании вдоль волокон. Прямые доказательства уплотнения мышечных волокон при их тепловой обработке, приводящего к увеличению жесткости мяса, были получены Ковер и сотрудниками [18]. Ими доказано, что после нагревания мускулов до внутренней температуры 61° С на площади в 1 мм2 в среднем имеется 317 мышечных волокон, а при нагревании до 80° С это количество увеличивается до 410.
Увеличение количества мышечных волокон на единицу площади мускула сопровождается уменьшением их среднего диаметра с 52,9 мк. при 61° С до 45,9 мк при 100° С. Следовательно, нежность определяется рядом факторов. Различия в химическом составе отдельных мускулов и свойствах мышечных и соединительнотканых белков оказывают решающее влия ние на направление изменений нежности при тепловой обработке мяса.
Наиболее убедительное доказательство участия структурных полноценных белков мышечных, волокон в нежности мяса — резкое изменение этого показателя при послеубойном и тепловом окоченении.
KOHEЦ ФPAГMEHTA КНИГИ
|
